Аланинаминотрасфераза — это фермент, который вырабатывается внутри клеток. АЛТ наиболее активен в печени, меньше — в мышцах, сердце, поджелудочной железе. Фермент принимает активное участие в обмене аминокислот. Катализирует реакцию трансаминирования между аланином и α-кетоглутаратом. Аланин в свою очередь является одной из транспортных форм аммиака.
В лабораторной диагностике анализ крови на АЛТ используется для диагностики и оценки эффективности терапии заболеваний печени, реже — сердца и поджелудочной железы.
Что значит анализ крови на АЛТ?
Анализ заключается в определении активности фермента АЛТ. В норме у здорового человека в сыворотке крови уровень АЛТ очень низкий и соответствует референсным значениям: у женщин — до 31 Ед/л , у мужчин — до 37 Ед/л.
При повреждении или разрушении клеток, содержащих этот ферментом, он поступает в кровь, и его концентрация в ней повышается. При вирусном гепатите повышение активности фермента происходит еще до появления желтухи и даже у больных с безжелтушной формой заболевания. При благоприятном течении болезни активность АЛТ медленно нормализуется. Повышение активности этого фермента наблюдается при токсическом и алкогольном гепатите, инфаркте миокарда, шоке и ожогах, заболеваниях мышц и тяжелом панкреатите. Повышение уровня АЛТ также отмечается у женщин в первом триместре беременности и физиологическом росте костей, реже у пожилых возрастных пациентов старше 50 лет.
Важным диагностическим показателем также служит соотношение активности аланинаминотрансферазы (АЛТ) и фермента из этой же группы — аспартатаминотрансферзы (АСТ) называемый «коэффициентом де Ритиса». В норме он равен 0,8-1. При острых вирусных и токсических гепатитах показатель снижается до 0,2-0,5, а при инфаркте миокарда повышается свыше единицы.
АсАТ (АСТ) Аспартатаминотрансфераза
Фермент, участвующий в обмене аминокислот.
Катализирует перенос аминогруппы от аспарагиновой кислоты на альфа-кетоглутаровую кислоту с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутаминовой кислот. Переаминирование происходит в присутствие кофермента - пиридоксальфосфата — производного витамина В6.
Фермент содержится в тканях сердца, печени, скелетной мускулатуры, нервной ткани и почек, в меньшей степени - в поджелудочной железе, селезёнке и лёгких. В миокарде активность АСТ в 10 000 раз выше, чем в сыворотке крови. В эритроцитах аспартатаминотрансфераза содержится в количестве в 10 раз больше, чем в сыворотке.
Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. При инфаркте миокарда активность АСТ в сыворотке может повышаться в 2 - 20 раз, причём повышенную активность можно обнаружить еще до появления типичных признаков инфаркта на ЭКГ. Существует зависимость между размерами очага некроза в сердечной мышце и уровнем АСТ в сыворотке крови.
Важна также прогностическая ценность определения активности АСТ: если на 3-й день заболевания активность этого фермента не снижается, то прогноз плохой. Нарастание активности может свидетельствовать как о расширении очага инфаркта, так и о вовлечении в процесс других органов и тканей, например, печени. При инфаркте миокарда активность АЛТ увеличивается незначительно, поэтому коэффициент де Ритиса (соотношение АСТ/АЛТ) резко возрастает.